Какой мед понижает гемоглобин: Как быстро понизить гемоглобин в домашних условиях с помощью диеты

как повысить гемоглобин, для поднятия гемоглобина

Как повысить гемоглобин с помощью продуктов пчеловодства хотим рассказать вам в этой статье. А решила мы написать эту статью, потому что на днях ко нам обратилась беременная клиентка и пожаловалась на, то, что у неё низкий гемоглобин. И просила помочь справится с этой неприятностью. Начнём сразу с практических советов.   
 

Как повысить гемоглобин в домашних условиях. 

Конечно, в первую очередь надо скорректировать питание, и добавить продукты повышающие гемоглобин. Перечислю некоторые: печень говяжья, шпинат, яблоки, картофель, свёкла, шиповник, пивные дрожжи, гречка, гранаты, геркулес, орехи, смородина, клюква и другие. Иногда врачи назначают лекарственные средства, приём которых оправдан в тяжёлых случаях, витамины или БАДы. Но тут хотелось бы сделать предупреждение. Аптечные витамины – это мёртвые, неорганические вещества, для их усвоения организм будет прикладывать очень большие усилия.

 

                       

 

 Какие продукты пчеловодства вам помогут.

Поэтому для поднятия гемоглобина предлагаю воспользоваться пыльцой, пергой и мёдом. Перга и пыльца – это природные натуральные витамины, которые хорошо и полно усваиваются организмом. В них содержатся почти все витамины, различные микроэлементы, в том числе необходимое для повышения гемоглобина железо, кальций. Кроме этого в этих пчелопродуктах содержатся все аминокислоты. 20гр пыльцы по своим питательным свойствам равны 500гр мяса. Состав перги и пыльцы поистине уникален, в нём кроме вышеперечисленных веществ содержаться органические кислоты, минеральные соли, деценовые кислоты, флавоноиды, ферменты и другие.

 

Перга для иммунитета.

   Принимать пергу и пыльцу для повышения гемоглобина следует 2-3раза в день. Пыльцу по 1чайной ложке, пергу по несколько гранул. В дополнение можно порекомендовать приём мёда. Очень хорошо здесь помогут тёмные сорта мёда, например гречишный. В тёмных сортах содержится больше микроэлементов, железа. Можно смешать пергу и пыльцу с мёдом в соотношении 1к 1 или купить готовые смеси мёда с пергой и пыльцой.
 

                       

 

На что влияет анемия (пониженный гемоглабин).

Теперь немного о том, что же такое анемия или пониженный гемоглобин. Казалось бы, в наше время, когда нет недостатка в продуктах питания, такая проблема, как повышение гемоглобина не должна стоять. Но она есть и очень даже актуальна. И от этого не застрахованы ни взрослые, ни дети. Именно неправильное питание, нарушение обмена веществ, малая физическая активность, стрессы тоже служат причиной анемии. Интересно, что гемоглобин может повыситься после физических упражнений, даже после интенсивной прогулки . Так что не ленитесь, двигайтесь.

  Анемия, пониженный гемоглобин может встречаться у людей после тяжёлых заболеваний, при колите, дисбактериозе, различных затяжных диспепсических явлениях, после химиотерапии, при недостаточном или неправильном питании. Не секрет, что сейчас многие стремятся похудеть и пытаются достичь этого любыми способами, не всегда правильными с точки зрения полезности и здоровья для организма. Женщины в силу своей физиологии очень часто страдают пониженным гемоглобином, при беременности часто возникают анемии. Ослабленные дети, которые плохо едят, часто болеют, тоже нуждаются в повышении гемоглобина.

Существуют различные виды анемий, но я не буду вдаваться в подробности. Скажу лишь, что причины анемии могут быть недостаток железа, фолиевой кислоты, витаминов группы В и другие. Нормальный уровень гемоглобина очень важен, потому что главная его функция доставить к клеткам кислород и забрать углекислый газ. Без этого страдает весь организм.

 

   Гемоглобин, симптомы его недостатка.

• повышенная утомляемость
• недостаток воздуха, одышка
• расстройство сна
• бледная окраска слизистых, кожи, синюшность губ
• частые головные боли и головокружение
• судороги, чаще в ногах
• сердцебиение

 

  При недостатке железа могут возникать желание нюхать бензин, краски, есть глину, бумагу, мел. В уголках рта появляются трещинки, кожа становится сухой. Низкий гемоглобин у ребёнка проявляется тем, что дети плохо растут, становятся вялыми, заторможенными, часто болеют. Но точно сказать о том, какой у вас гемоглобин может врач на основании анализа крови.

  Если вы ещё ищете, как повысить гемоглобин, пытаетесь узнать, какие продукты повышают гемоглобин, то попробуйте всё- таки пыльцу, пергу и мёд, результаты не заставят себя ждать. Такой метод повышения гемоглобина могут использовать и беременные женщины. Для детей это будет не лекарство, а приятное, вкусное лакомство. Перга, пыльца и мёд не только повысят гемоглобин, но и улучшат состояние всего организма. 

 

 

Продукты, повышающие гемоглобин – как этот показатель влияет на здоровья

Гемоглобин, пожалуй, самый известный белок в организме человека. О нем знают не только медики. Практически каждый человек когда-либо сдавал анализы на гемоглобин. Несмотря на это, большинство людей не в курсе, к каким последствиям может привести снижение концентрации данного вещества в крови, и тем более не знаю, что делать, чтобы повысить его содержание. Нормальная концентрация гемоглобина способствует улучшению самочувствия у детей, взрослых, пожилых людей.

Влияние продуктов на норму гемоглобина

Гемоглобин – что это

Уровень белка гемоглобина зависит от здоровья человека. Гемоглобин – это сложное соединение, в составе которого есть эритроциты. Кровь за счет этого приобретает красный цвет. Даже по оттенку крови человек может предположить снижение вещества. Чем насыщеннее оттенок, тем лучше.

После насыщения кислородом формируется оксигемоглобин. Он поступает во все органы, ткани. Там он передает кислород, становится дезоксигемоглобином. Это дыхательная функция. Благодаря гемоглобину дышит каждая клетка.

Вещество разрушается в печени, там становится билирубином, потом выводится с уриной и калом.

Состояние снижения концентрации гемоглобина именуется анемией, по-другому малокровием. Оно является самым частым нарушением крови во всем мире, встречается у 2 млрд. людей.

Почему гемоглобин низкий?

Вызвать заболевание могут инфекции, частые обильные потери крови, а также неправильное питание. Обычно последний фактор отмечается чаще остальных. Значит, для профилактики анемии в первую очередь потребуется составить правильное меню.

При снижении концентрации требуется много еды с железом. При правильном подходе изменение питания позволяет полностью купировать проблему.

Нехватка гемоглобина приводит к постоянным головокружениям, переутомлению, вялости. Кожный покров бледнеет, усиливается его сухость, повреждаются слизистые, особенно язык и рот. Симптоматика прогрессирует медленно. Выявить нарушение легко посредством анализа крови. Норма женщин 120 – 140 г/л, а у представителей мужского пола – 130 – 160 г/л.

Можно ли повысить гемоглобин продуктами?

Когда гемоглобин снижается из-за проблем с питанием, ситуация поправима и не так опасна. Желательно организовать диетический рацион. Не стоит затягивать с коррекцией. Требуется полностью пересмотреть меню, а также проследить за организацией образа жизни – начать полноценно отдыхать, отказать от вредных привычек, избегать стрессов и других факторов, ухудшающих самочувствие.

При пониженном показателе и продолжении снижения врач может заподозрить более опасные причины, чем питание, заболевания внутренних органов. Нужно учитывать, что для мужчин мясные продукты в рацион необходимо включать в большем объеме.

Для нормализации критического уровня в дополнение к рациону требуется прием железосодержащих лекарств. Они нормализуют содержание белка, но не помогут в его накапливании. В связи с этим без коррекции питания обойтись не получится.

Продукты с железом для поднятия гемоглобина

Лучшие продукты для гемоглобина: ТОП 12!

Если понимать, какие продукты поднимают гемоглобин, включать их в рацион, то можно быстро нормализовать концентрацию железа. Существует 12 продуктов, которые лучше других нормализуют в крови уровень железа:

1. Мясо, субпродукты – лучше приготовленные на пару или отварные. Особенно полезна печень, красное мясо говядины.
2. Жирная рыба – сардина, лосось.
3. Морепродукты.
4. Бобовые культуры – фасоль, чечевица, нут.
5. Крупы – овсяная, гречневая, ячмень.
6. Свежие соки – свекольный, гранатовый, из моркови, яблок, слив. Все их можно также комбинировать.
7. Овощи – свекла, помидоры, арбуз, тыква.
8. Фрукты – гранаты, виноград, цитрусы.
9. Ягоды – клюква, малины, черная смородина.
10. Орехи – кедровые, лесные.
11. Куркума.
12. Чай – с шиповником, зеленый с добавлением мяты.
13. Сухофрукты без косточек, инжир, финики.

Сухофрукты для поднятия гемоглобина

Список продуктов для повышения гемоглобина

Поступление железа обеспечивается питанием. Но после его попадания в организм синтез не проходит самостоятельно. В организме содержится примерно 4 г железа:

• 75% в эритроцитах;
• 20% в запасе;
• 5% в мышцах, ферментативных системах.

При богатом витаминами сбалансированном рационе не возникает дефицита железа. Но такое правило уместно, только когда организм может получить достаточный объем вещества. Большая его часть поступает с продуктами, чаще всего там он содержится в неорганической форме, на восстановление потребности уходит не больше 30%, а чаще всего только 10%.

В растительных продуктах, в препаратах железо есть в неорганической форме, его биодоступность доходит до 15%. В органической форме вещество усваивается на 40 – 45%. В процессе составления ежедневного меню следует подбирать продукты с максимальным содержанием вещества, учитывая форму, способность усвоения организмом.

Усвоиться железу правильно в максимальном объеме мешают танины, кальций, полифенолы. Они в достаточном количестве есть в:

• молочнокислых изделиях;
• чае;
• кофе;
• шоколаде;
• красном вине.

Стоит учитывать, что при язве или снижении кислотности желудочного сока железо усваивается намного хуже.

Перечень продуктов с максимальной концентрацией железа такой:

• куриная, свиная печень;
• отруби из пшеницы;
• гречневая крупа;
• устрицы;
• чечевица;
• соя.

Какие витамины способствуют усваиванию железа

Одна из самых частых причин, которые снижают гемоглобин – нехватка эритроцитов. Эти клетки производятся в костном мозге. В их цитоплазме есть гемоглобин, придающий крови красный оттенок. При нехватке кислорода почки подают сигнал в костный мозг о недостатке эритроцитов.

Прежде чем попасть в русло крови эритроциты проходят несколько стадий созревания, в этот период в них накапливается гемоглобин. Но процесс полноценного созревания не происходит на фоне нехватки поступления витамина В12, фолиевой кислоты (В9), пиридоксина (В6) и рибофлавина (В2). Всё это витамины группы В.

Особенности каждого витамина для повышения гемоглобина приведены в таблице.

Наименование	Функции
Кобаламин (В12)	Отвечает за производство эритроцитов правильной формы, предотвращает их разрушение
Фолиевая кислота (В9)	Принимает участие в делении клеток и синтезе ДНК для молодых эритроцитов, предотвращает патологическое увеличение клеток крови
Пиридоксин (В6)	Участвует в синтезировании эритроцитов и гемоглобина в них, ускоряет их созревание
Рибофлавин (В2)	Требуется для образования каркаса эритроцита

Помимо витаминов группы В активное участие в усвоении железа принимают следующие вещества:

• аскорбиновая кислота – усиливает воздействие фолиевой, улучшает усвояемость железа в процессе синтеза гемоглобина;
• витамин РР, витамин Е – делают мембраны эритроцитов достаточно крепкими, предупреждая их разрушение;
• медь – помогает железу усваиваться;
• селен – защищает мембрану клетки от свободных радикалов.

Продукты для повышения гемоглобина при беременности

В группу риска по сниженному уровню гемоглобина относятся беременные женщины и дети.

В период вынашивания ребенка организму требуется обеспечить достаточным объемом кислорода не только себя, но и будущего малыша. Это провоцирует уменьшение уровня гемоглобина до 110 г/л или чуть ниже. Такое состояние именуется железодефицитной анемией матери, развивается больше, чем у половины беременных.

Острее всего проблема проявляется после первого триместра, когда происходит закладка основных органов и систем у ребенка.

При беременности не рекомендуется прием специальных препаратов, зато доктор может назначить коррекцию рациона – включение в меню разных видов мяса с гарнирами из овощей. Также хорошо нормализует состояние ежедневное потребление сухофруктов, орехов, гранатового сока.

Можно приготовить высокоэффективную витаминную смесь, которая безопасна для здоровья женщины в положении. Для этого потребуются:

• изюм;
• инжир;
• курага;
• орехи;
• финики.

Смесь сухофруктов при беременности

Все ингредиенты взять в равном количестве, максимально измельчить в блендере или мясорубке.

500 г смеси соединить с двумя большими ложками меда, соком лимона. Употреблять смесь по столовой ложке дважды в день – лучше утром и по вечерам.

Продукты, повышающие гемоглобин в крови у детей

Для организма ребенка требуется усиленное поступление микроэлементов, витаминов. Это обеспечивается правильный рост и развития. У детей гемоглобин может восполняться только посредством натуральных продуктов, для них исключен прием лекарственных средств.

В рацион ребенка обязательно включается:

• красное мясо;
• рыба;
• овсяная, гречневая крупа;
• зелень;
• овощи – особенно свекла и морковь;
• фрукты;
• бобовые культуры.

Также сбалансированное питание предполагает употребление продуктов с витамином С – он помогает железу усвоиться максимально эффективно.

При сильном спаде уровня гемоглобина допустимо до завтрака давать ребенку теплый отвар с шиповником, добавив в него мед, несколько капель лимонного сока. А на завтрак малыши любят какао, которое способствует восполнению железа.

Каши лучше готовить без молока – оно ухудшает усвоение железа. Для малышей полезны каши на воде с небольшим количеством сливочного масла, можно добавить зелень.

Родители обязаны следить за употреблением продуктов с кальцием. Они мешают усвоению гемоглобина. При его снижении такую пищу в рационе нужно уменьшать.

Хороший источник железа для детей – сливы. Их можно съедать по несколько штук каждый день на протяжении нескольких месяцев. Для детей с проблемами пищеварения сливы заменяют хурмой, отваром шиповника.

Сливы – полезный источник железа для ребенка

При анемии хорошо кушать свежие ягоды – землянику, чернику, смородину, малину. Если малыш не любит их – можно приготовить смузи, добавить в кашу или сделать мороженное.

При выраженной патологии следует хотя бы до момент полной нормализации состояния запрещать ребенку, а впоследствии ограничивать:

• пирожные;
• торты;
• шоколад;
• жирная рыба, мясо;
• жирная сметана.

Заключение

Метаболизм железа в человеческом организме – сложный процесс, состоящий их множества этапов. Для поддержания нормы гемоглобина обязате

Как повысить гемоглобин быстро – народные средства, диагностика и причины отклонений

Красные кровяные тельца – это безъядерные клетки крови, которые занимаются доставкой и утилизацией оксидов. Они бесперебойно обеспечивают кислородом ткани организма и удаляют продукты метаболизма – углекислый газ. Важным компонентом данного типа клеток является железосодержащий белок – гемоглобин. Слово «гемоглобин» расшифровывается как «гемо» – кровь, и «глобус» – шарик.

Что такое гемоглобин: основы

Гемоглобин – это пептидное соединение, которое состоит из простетической группы и глобулина. По структуре он является тетрамером и имеет четыре основные субъединицы: альфа 1-2, бета 1-2. Небелковая часть гемоглобина (гем) придает окраску крови. В артериальной крови превалирует содержание оксигемоглобина, который окрашивает ее в алый цвет. В венозной крови преобладает дезоксигемоглобин и карбоксигемоглобин, которые окрашивают ее в синевато-красный цвет.

Внимание! Благодаря своей структуре железосодержащий белок способен связывать 4 молекулы кислорода единовременно. Этим и обуславливается высокая эффективность переноса кислорода через кровоток. Стоит отметить, что угарный газ с гемоглобином связывается в 250 раз эффективнее, чем углекислый. Карбоксигемоглобин, связанный с монооксидом углерода, имеет длительный период полураспада, чем обусловлена его опасность для здоровья.

Снижение концентрации гемоглобина в сыворотке крови принято называть «малокровием». Альтернативное название малокровия – анемия. Такое состояние возникает вследствие действия гемолитических ядов, недостатка питательных элементов или наследственных факторов. Как правило, при анемии в крови резко снижается уровень эритроцитов и гемоглобина, что способствует развитию гипоксии различных тканей.

Что такое анемия и какие методы диагностики этого состояния в медицине существуют?

Анемия – не самостоятельно расстройство, а признак, указывающий на серьезные заболевания. При подозрении на малокровие в первую очередь нужно посетить лечащего врача, чтобы исключить наличие тяжелых болезней – серповидно-клеточной или гемолитической анемии. Эти типы малокровия возникают из-за нарушения в работе костного мозга и лечатся только врачом-гематологом.

Если нет серьезных патологий со стороны органов кроветворения, тогда, вероятнее всего, анемия связана с недостатком определенных веществ в рационе: железа, витамина B12 или фолиевой кислоты. Стоит понимать, что если количество красных телец слишком низкое, они не способны в должной мере выполнять свои функции.

Анемия диагностируется с помощью общеклинического анализа крови на уровень гемоглобина и эритроцитов. При этом анализируются качественные и квантитативные свойства красных клеток.

Гемоглобин, который переносит кислород в различные части тела, тоже может быть снижен. Поэтому важно снабдить организм необходимыми питательными веществами, чтобы вылечить анемию. Ниже приведены способы, как повысить гемоглобин народными средствами.

Повысить гемоглобин быстро: народные средства

Повышение гемоглобина народными средствами – эффективная мера профилактики и лечения анемии различной этиологии. Однако перед приемом любых средств, влияющих на уровень железосодержащего белка, требуется консультация врача.

Важно! Железо – жизненно необходимый микроэлемент. Согласно рекомендациям медиков, мужчины старше 19 лет должны потреблять 8 миллиграммов железа ежедневно. А женщинам в возрасте от 19 до 50 лет требуется ежедневно потреблять 18 миллиграммов железа.

Дефицит железа в пище приводит к выпадению волос, усталости, головным болям и низкому гемоглобину. Вот список пищевых ингредиентов, богатых железом, которые помогут вам предотвратить проблемы, связанные с нехваткой железа, и увеличить уровень гемоглобина.

Шпинат

Шпинат – самый ценный источник негемового железа. Чтобы избавиться от анемии, рацион рекомендуется разбавлять блюдами, содержащими этот овощ. Содержание железа: 4 миллиграмма на 100 граммов шпината.

Брокколи

Брокколи, принадлежащая к категории крестоцветных овощей, считается богатым источником железа. Помимо него, данный овощ содержит большое количество других питательных веществ: магния, витаминов А и С.

Содержание железа: 2,7 мг на 100 г брокколи.

Свекла

Свекла содержит огромное количество фолатов – главных источников фолиевой кислоты. Еще она является отличным источником железа и витамина С.

Содержание железа: 0,8 мг на 100 г свеклы.

Картошка

Картофель – это растение из семейства пасленовых, корнеплоды которого являются хорошими источниками витамина С, В, А и железа. Картофель и сок из него – народное средство, которое может поднять уровень гемоглобина в крови у взрослого.

Содержание железа: 3,2 мг в одной крупной картофелине.

Арбуз

Освежающий и эстетически красивый плод богат не только железом, но и витамином С. Как упоминалось выше, данный витамин помогает лучше усваивать железо и, в свою очередь, увеличивает уровень гемоглобина.

Содержание железа: 0,4 мг в одной чашке арбуза.

Яблоки

Яблоки – самый доступный и вкусный вариант, когда речь заходит о повышении уровня гемоглобина. Так как они содержат пектины и другие вещества, способствующие эритропоэзу.

Содержание железа: 0,31 миллиграмма в одном среднем яблоке

Гранат

Помимо содержания железа, гранат богат кальцием, белком, клетчаткой и витаминами и минералами. Это идеальный источник необходимых макро-и микроэлементов для людей с низким уровнем гемоглобина.

Содержание железа: 0,3 мг в 100 г граната.

Клубника

Ароматные красные ягоды содержат железо и высокую концентрацию витамина С. Они защищают эритроциты от разрушения и улучшают реологические свойства крови.

Содержание железа: 0,4 миллиграмма на 100 грамм клубники.

Куриная грудка

Животный белок – лучший способ для не вегетарианцев получить свою дозу железа. Куриную грудку можно приготовить различными способами, и она поможет поднять уровень гемоглобина в крови так же, как и другие народные средства.

Содержание железа: 0,7 мг на 100 г цыпленка.

Говядина/Красное мясо

Еще один отличный вариант – красное мясо/молотая говядина. Просто убедитесь, что мясо, которое вы покупаете/едите, не содержит жира. Дело в том, что жир затрудняет усвоение железа организмом человека.

Содержание железа: 2,1 мг на 85 г мяса.

Печень

Печень – один из главных мясных продуктов, которые содержат большое количество железа и обеспечивают подъем гемоглобина в крови. Даже небольшая порция печени положительно влияет на концентрацию железосодержащего пептида.

Содержание железа: 9 миллиграммов железа на 100 граммов куриной печени.

Креветки

Данный вид морепродуктов – богатый источник микро- и макроэлементов, таких как кальций, магний, железо, марганец и кальций.

Содержание железа: 3 миллиграмма на 100 граммов креветок.

Скумбрия и лосось

Жирные рыбы богаты жирными полиненасыщенными кислотами Омега-3 и являются хорошим источником железа.

Содержание железа: 1,7 мг на 100 г рыбы.

Моллюски

Высокая концентрация железа присутствует в большинстве видов моллюсков. Еще они считаются источником витаминов С и В12.

Содержание железа: 28 мг на 100 г моллюска.

Соевые бобы, фасоль и нут

Источником железа для веганов и вегетарианцев способны стать бобовые культуры. Бобы оказались отличным продуктом для увеличения уровня гемоглобина: они содержат фолиевую кислоту и витамин С.

Содержание железа: 15,7 мг на 100 г сои.

Коричневый рис

Еще один замечательный выбор для восполнения ежесуточной потребности организма в железе – коричневый рис. Это источник углеводов, однако он содержит вещества, замедляющие всасывание витаминов группы В. Со временем это тоже может привести к анемии.

Содержание железа: 0,4 миллиграмма на 100 граммов риса.

Цельные зерна

Ячмень, киноа и овсянка – полезные продукты питания при пониженном гемоглобине. Такой продукт подходит веганам, вегетарианцам и оволактовегетарианцам.

Содержание железа: 4 миллиграмма на 100 граммов зерен.

Приготовить вышеперечисленные продукты в домашних условиях не составит никакого труда. На просторах сети можно найти множество методов повышения гемоглобина, которые можно распечатать. Пример рецепта свекольно-яблочного сока, способного поднимать концентрацию гемоглобина в крови:

1. Выжмите яблочный сок,
2. Смешайте с натертой свеклой,
3. Добавьте 2 чайные ложки меда,
4. Тщательно перемешайте и употребляйте 3 раза в день.

Поднять гемоглобин быстро народными средствами помогут следующие продукты:

• Гречка,
• Грецкий орех (ореховые смеси),
• Изюм,
• Кагор,
• Курага,
• Лимон,
• Морковка (морковные салаты),
• Свекольный сок,
• Трава зверобоя,
• Блюда из сухофруктов,
• Прополис,
• Урюк,
• Фундук,
• Чернослив.

Перед тем как использовать их, обязательно проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Как повысить гемоглобин в крови медикаментозными, а не народными средствами?

Лекарства, назначаемые при наследственных формах анемии, стимулируют эритропоэз. При витамино-железодефицитных состояниях назначают прием железосодержащих препаратов. В некоторых случаях показано инвазивное вмешательство, например, при гипертрофии селезенки.

Тяжелые патологии кроветворной системы лечат с помощью переливания крови или пересадки стволовых клеток красного костного мозга. Различные гемоглобинопатии могут лечиться кровезаменителями, например, перфтораном.

Причины снижения уровня железосодержащего белка в крови

Уровень гемоглобина в крови может падать из-за физиологических и патологических причин. В первом случае концентрация железосодержащего пептида восстанавливается по истечении определенного времени самостоятельно, а во-втором – при медикаментозном или диетическом вмешательстве. Наиболее частая причина анемии – недостаток железа и витаминов группы В в рационе.

Для выяснения точной причины, вызвавшей анемию, рекомендуется обратиться к терапевту. Своевременное выявление заболеваний, влияющих на систему кроветворения, помогает предотвратить последующее развитие серьезных осложнений со стороны различных органов.

Есть ряд заболеваний и факторов, которые могут вызывать анемические состояния:

• Первый триместр беременности,
• Гепатит (особенно на фоне повышенного билирубина),
• Гастрит,
• Сахарный диабет,
• Сниженный иммунитет,
• Проблемы с желудком,
• Онкология (рак),
• Перенесенная операция,
• Гипертрофия селезенки,
• Химиотерапия,
• Язва,
• Месячные, особенно у подростков,
• Пожилой возраст,
• ПВТ (противовирусная терапия).

Совет! Стоит отметить, что причиной анемии у новорожденного может стать недоношенность. В таком случае мама должна уделять ребенку достаточное внимание и кормить грудью по расписанию.

В некоторых случаях может понадобиться прием железосодержащих препаратов.

Загрузка…

Гемоглобин и миоглобин — Медицинская биохимия, страница

Миоглобин

Миоглобин и гемоглобин — гемопротеины, физиологическое значение которых в основном связано с их способностью связывать молекулярный кислород. Миоглобин — это мономерный гем-белок, обнаруживаемый в основном в мышечной ткани, где он служит местом внутриклеточного хранения кислорода. В периоды кислородного голодания

оксимиоглобин выделяет связанный кислород, который затем используется для метаболических целей.

Третичная структура миоглобина — это структура типичного водорастворимого глобулярного белка. Его вторичная структура необычна тем, что содержит очень высокую долю (75%) α-спиральной вторичной структуры. Полипептид миоглобина состоит из 8 отдельных правосторонних α-спиралей, обозначенных от А до Н, которые соединены короткими неспиральными участками. Аминокислотные R-группы, упакованные внутрь молекулы, имеют преимущественно гидрофобный характер, в то время как те, которые выставлены на поверхности молекулы, обычно гидрофильны, что делает молекулу относительно водорастворимой.

Структура миоглоина с гемом

Каждая молекула миоглобина содержит одну простетическую группу гема, вставленную в гидрофобную щель в белке. Каждый остаток гема содержит один центрально связанный атом железа, который обычно находится в степени окисления Fe ²⁺ (двухвалентное железо). Кислород, переносимый гемепротеинами, связан непосредственно с атомом двухвалентного железа простетической группы гема. Гидрофобные взаимодействия между тетрапиррольным кольцом и R-группами гидрофобной аминокислоты внутри расщелины в белке сильно стабилизируют конъюгат гем-белка.Кроме того, атом азота из группы R гистидина, расположенный над плоскостью гемового кольца, координирован с атомом железа, дополнительно стабилизируя взаимодействие между гемом и белком.

В оксимиоглобине оставшийся участок связывания на атоме железа (шестая координата) занят кислородом, связывание которого стабилизируется вторым остатком гистидина.

Гемоглобин

Гемоглобин взрослых представляет собой [α (2): β (2)] тетрамерный гемепротеин, обнаруженный в эритроцитах, где он отвечает за связывание кислорода в легких и транспортировку связанного кислорода по всему телу, где он используется в аэробных метаболических путях.

Состав гемоглобина

Описание различных типов тетрамеров гемоглобина см. Ниже в разделе «Гены гемоглобина». Каждая субъединица тетрамера гемоглобина имеет простетическую группу гема, идентичную описанной для миоглобина. Обычные пептидные субъединицы обозначаются α, β, γ и δ, которые образуют наиболее часто встречающиеся функциональные гемоглобины.

Хотя вторичная и третичная структуры различных субъединиц гемоглобина схожи, отражая обширную гомологию в аминокислотном составе, различия в аминокислотном составе, которые действительно существуют, приводят к заметным различиям в свойствах гемоглобина переносить кислород. Кроме того, четвертичная структура гемоглобина приводит к физиологически важным аллостерическим взаимодействиям между субъединицами — свойству, отсутствующему у мономерного миоглобина, который в остальном очень похож на α-субъединицу гемоглобина.

Сравнение кислородсвязывающих свойств миоглобина и гемоглобина иллюстрирует аллостерические свойства гемоглобина, обусловленные его четвертичной структурой, и позволяет отличать кислородсвязывающие свойства гемоглобина от свойств миоглобина.Кривая связывания кислорода с гемоглобином является сигмоидальной, типичной для аллостерических белков, в которых субстрат, в данном случае кислород, является положительным гомотропным эффектором. Когда кислород связывается с первой субъединицей дезоксигемоглобина, он увеличивает сродство остальных субъединиц к кислороду. По мере того как дополнительный кислород связывается со второй и третьей субъединицами, связывание кислорода постепенно усиливается, так что при напряжении кислорода в альвеолах легких гемоглобин полностью насыщается кислородом. По мере того, как оксигемоглобин циркулирует в деоксигенированной ткани, кислород постепенно разгружается, и сродство гемоглобина к кислороду снижается.Таким образом, при самом низком напряжении кислорода, обнаруженном в очень активных тканях, сродство связывания гемоглобина с кислородом очень низкое, что обеспечивает максимальную доставку кислорода к ткани. Напротив, кривая связывания кислорода для миоглобина имеет гиперболический характер, что указывает на отсутствие аллостерических взаимодействий в этом процессе.

Кривые насыщения кислородом миоглобина и гемоглобина. Кривая насыщения миоглобина показывает типичное быстрое зависимое от концентрации кислорода насыщение этого мономерного кислородсвязывающего белка.Две другие кривые показывают типичные сигмоидальные кривые насыщения для кооперативного связывания кислорода, проявляемого фетальным гемоглобином (HbF) и взрослым гемоглобином (HbA). На диаграмме также указаны типичные концентрации кислорода в периферических тканях и легких. Обратите внимание, что в то время как миоглобин может быть полностью насыщен кислородом в тканях, гемоглобину требуется гораздо более высокое напряжение кислорода, чтобы стать полностью насыщенным, что происходит только в легких. Положение насыщения HbF слева от HbA (т.е.при более низком давлении кислорода) отражает тот факт, что гемоглобин плода связывает кислород с более высоким сродством, чем гемоглобин взрослого, и это так, чтобы плод мог получать кислород из материнского кровообращения.

Аллостерические кислородсвязывающие свойства гемоглобина возникают непосредственно из взаимодействия кислорода с атомом железа простетических групп гема и результирующего воздействия этих взаимодействий на четвертичную структуру белка. Когда кислород связывается с атомом железа дезоксигемоглобина, он втягивает атом железа в плоскость гема.Поскольку железо также связано с гистидином F8, этот остаток также притягивается к плоскости гемового кольца. Конформационное изменение гистидина F8 передается по всей пептидной цепи, что приводит к значительному изменению третичной структуры всей субъединицы. Конформационные изменения на поверхности субъединицы приводят к новому набору связывающих взаимодействий между соседними субъединицами. Последние изменения включают разрушение солевых мостиков и образование новых водородных связей и новых гидрофобных взаимодействий, все из которых вносят вклад в новую четвертичную структуру.

Последние изменения во взаимодействии субъединиц передаются с поверхности в гем-связывающий карман второй дезокси-субъединицы и приводят к более легкому доступу кислорода к атому железа второго гема и, таким образом, большему сродству молекулы гемоглобина к вторая молекула кислорода. Третичная конфигурация низкого сродства, деоксигенированного гемоглобина (Hb) известна как напряженное (T) состояние. И наоборот, четвертичная структура полностью оксигенированной формы гемоглобина с высоким сродством (HbO ₂ ) известна как расслабленное (R) состояние.

В контексте сродства гемоглобина к кислороду существует четыре основных регулятора, каждый из которых оказывает негативное влияние. Это CO ₂ , ион водорода (H ⁺ ), хлорид-ион (Cl ^— ) и 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БПГ, а также просто БПГ). В некоторых более старых текстах 2,3-BPG сокращено до 2,3-DPB. Хотя они могут влиять на связывание O ₂ независимо друг от друга, CO ₂ , H ⁺ и Cl ^— в основном действуют как следствие друг друга на сродство гемоглобина к O ₂ .Сначала мы рассмотрим перенос O ₂ из легких в ткани.

В среде легких с высоким содержанием O ₂ (высокое pO ₂ ) достаточно O ₂ , чтобы преодолеть ингибирующую природу Т-состояния. Во время индуцированного связыванием O ₂ изменения от Т-формы к R-форме несколько боковых аминокислотных групп на поверхности субъединиц гемоглобина будут диссоциировать протоны, как показано в уравнении ниже. Эта диссоциация протонов играет важную роль в истечении CO ₂ , который поступает из тканей (см. Ниже). Однако из-за высокого pO ₂ pH крови в легких (≈7,4–7,5) недостаточно низок, чтобы оказывать отрицательное влияние на связывание гемоглобина O ₂ . Когда оксигемоглобин достигает тканей, pO ₂ достаточно низкое, как и pH (≈7,2), что благоприятствует T-состоянию и высвобождению O ₂ .

4 O ₂ + Hb ↔ nH ⁺ + Hb (O ₂ ) ₄

Если мы теперь рассмотрим, что происходит в тканях, можно увидеть, как CO ₂ , H ⁺ и Cl ^— оказывают свое отрицательное влияние на связывание гемоглобина O ₂ .Метаболические клетки производят CO ₂ , который диффундирует в кровь и попадает в циркулирующие эритроциты (RBC). Внутри эритроцитов CO ₂ быстро превращается в угольную кислоту под действием карбоангидразы, как показано в уравнении ниже:

CO ₂ + H ₂ O ↔ H ₂ CO ₃ ↔ H ⁺ + HCO ₃ ^—

Ион бикарбоната, образующийся в этой реакции диссоциации, диффундирует из эритроцитов и переносится с кровью в легкие. Этот эффективный процесс переноса CO ₂ называется изогидным переносом. Таким образом, примерно 80% CO ₂ , продуцируемого метаболизирующими клетками, транспортируется в легкие. Небольшой процент CO ₂ переносится с кровью в виде растворенного газа. В тканях H ⁺ , диссоциированный от угольной кислоты, забуферивается гемоглобином, который оказывает негативное влияние на связывание O ₂ , вызывая высвобождение в тканях. Как указано выше, в легких высокий pO ₂ обеспечивает эффективное связывание O ₂ гемоглобином, что приводит к переходу из состояния T в состояние R и высвобождению протонов.Протоны соединяются с бикарбонатом, поступающим из тканей, образуя угольную кислоту, которая затем попадает в эритроциты. Обращаясь к реакции карбоангидразы, образуются CO ₂ и H ₂ O. CO ₂ диффундирует из крови в альвеолы ​​легких и высвобождается при выдохе.

Помимо изогидрического транспорта, до 15% CO ₂ транспортируется в легкие, связавшись с N-концевыми аминогруппами Т-формы гемоглобина. Эта реакция, изображенная ниже, образует так называемый карбамино-гемоглобин . Как указано, эта реакция также производит H ⁺ , тем самым снижая pH в тканях, где концентрация CO ₂ высока. Образование H ⁺ приводит к высвобождению связанного O ₂ в окружающие ткани. В легких высокое содержание O ₂ приводит к связыванию O ₂ с гемоглобином с одновременным высвобождением H ⁺ . Высвободившиеся протоны затем способствуют диссоциации карбамино с образованием CO ₂ , который затем высвобождается с истечением срока годности.

CO ₂ + Hb-NH ₂ ↔ H ⁺ + Hb-NH-COO ^—

Как показывает приведенное выше обсуждение, конформация гемоглобина и его связывание с кислородом чувствительны к концентрации ионов водорода. Эти эффекты концентрации ионов водорода ответственны за хорошо известный эффект Бора , в котором увеличение концентрации ионов водорода снижает количество кислорода, связанного гемоглобином при любой концентрации кислорода (парциальном давлении). Наряду с диффузией бикарбоната из эритроцитов в ткани должно происходить движение ионов в эритроциты для поддержания электрической нейтральности. Это роль Cl ^— и называется сдвигом хлорида . Таким образом, Cl ^— играет важную роль в производстве и диффузии бикарбоната и, таким образом, также отрицательно влияет на связывание O ₂ с гемоглобином.

Представление переноса CO ₂ из тканей в кровь с доставкой O ₂ в ткани. CO ₂ , образующийся в результате метаболических процессов в тканях, проникает в кровь. Около 2% –5% CO ₂ остается в крови в виде растворенного газа. Большая часть CO ₂ улавливается эритроцитами, где он образует комплекс с водой под действием карбоангидразы (CA), образуя угольную кислоту. Угольная кислота ионизируется, и высвободившийся ион бикарбоната (HCO ₃ ^— ) транспортируется в кровь через транспортер SCL4A1 (также известный как анионообменник 1, AE1) в обмен на ион Cl–. Этот процесс называется хлоридным сдвигом. Бикарбонат в крови составляет от 45% до 50% транспортной формы CO ₂ . Около 5% –15% ткани CO ₂ транспортируется ковалентно связанным с гемоглобином в виде карбаминогемоглобина. Противоположный процесс происходит, когда O ₂ забирается из альвеол легких, а CO ₂ удаляется.

Метгемоглобин

Окисление двухвалентного (Fe ²⁺ ) железа до трехвалентного (Fe ³⁺ ) состояния окисления делает глобиновый мономер неспособным к нормальному связыванию кислорода.Когда одна или несколько молекул гемового железа находятся в трехвалентном состоянии, гемоглобин обозначается как , метгемоглобин . Образование активных форм кислорода (АФК), супероксид-аниона, может происходить в эритроцитах (красных кровяных тельцах, эритроцитах) в результате окисления двухвалентного железа (Fe ²⁺ ) до трехвалентного железа (Fe ^{3). +} ) в гемоглобине. Следствием последней реакции является образование метгемоглобина. Поскольку гемоглобин является гетеротетрамером, и каждая субъединица содержит железо Fe ²⁺ в своем геме, существует вероятность того, что в метгемоглобине могут присутствовать несколько железа Fe ³⁺ .Форма железа Fe ³⁺ не связывает O ₂ , однако присутствие по крайней мере одного Fe ³⁺ в тетрамере гемоглобина приводит к усиленному связыванию O ₂ с оставшимся Fe ^{2 +} утюгов, вызывающих снижение доставки O ₂ к тканям с потенциалом цианоза. Нормальный дневной уровень метгемоглобина колеблется в пределах 0,5–3%.

Трехвалентное железо в метгемоглобине восстанавливается до двухвалентного под действием НАДН-требующего фермента, метгемоглобинредуктазы (цитохром b ₅ редуктаза 3: CYB5R3).Белок, кодируемый CYB5R3, растворим в эритроцитах, но связан с мембраной в клетках других типов. Мембраносвязанная форма связана с мембранами эндоплазматического ретикулума (ER), где она участвует в удлинении и десатурации жирных кислот, в синтезе холестерина и в метаболизме ксенобиотиков. Люди экспрессируют четыре гена редуктазы цитохрома b ₅ , CYB5R1, CYB5R2, CYB5R3 и CYB5R4.

НАДФН, продуцируемый пентозофосфатным путем (PPP), и антиоксидантный глутатион (GSH) необходимы для постоянного удаления ROS из эритроцита.

Окись углерода, CO

Окись углерода (CO) также координированно связывается с атомами железа гема в двухвалентном состоянии (Fe ²⁺ ) в гемоглобине аналогично кислороду. Однако связывание CO с гемовым железом намного сильнее (> 200 раз), чем у O ₂ . Когда CO связывается с гемоглобином, образующийся белок называется карбоксигемоглобином (HbCO). Помимо более высокого сродства CO по сравнению с O ₂ к двухвалентному железу в гемоглобине, результат связывания CO по крайней мере с одним мономером глобина вызывает более высокое сродство остальных субъединиц к O ₂ .Этот эффект способствует снижению высвобождения O ₂ в тканях. Эти комбинированные эффекты предпочтительного связывания CO с гемовым железом в значительной степени ответственны за удушье, которое возникает в результате отравления монооксидом углерода.

Роль 2,3-бисфосфоглицерата (2,3-BPG)

Соединение 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-BPG), полученное из промежуточного гликолитического соединения 1,3-бисфосфоглицерата, является мощным аллостерическим эффектором на свойства связывания кислорода гемоглобина.Путь синтеза 2,3BPG эритроцитов называется шунтом Рапопорта – Люберинга и схематически показан на рисунке ниже.

Бифункциональный фермент, бисфосфоглицератмутаза (кодируемый геном BPGM) переводит часть 1,3-бисфосфоглицерата из гликолитического пути в 2,3-бисфосфоглицерат за счет действия синтазной функции фермента. Превращение 2,3-BPG в 3-фосфоглицерат катализируется функцией фосфатазы BPGM.

Путь синтеза 2,3-бисфосфоглицерата (2,3-BPG) в эритроцитах. Синтез 2,3-BPG представляет собой основной путь реакции потребления глюкозы в эритроцитах. Синтез 2,3-BPG в эритроцитах имеет решающее значение для контроля сродства гемоглобина к кислороду. Обратите внимание, что когда глюкоза окисляется этим путем, эритроцит теряет способность получать 2 моля АТФ от гликолитического окисления 1,3-BPG до 3-фосфоглицерата через реакцию фосфоглицераткиназы.

В деоксигенированной конформации Т в центре тетрамера гемоглобина образуется полость, способная связывать 2,3-БПГ.Отдельная молекула 2,3-БПГ может занимать эту полость, тем самым стабилизируя Т-состояние. Взаимодействие 2,3-BPG с дезоксигемоглобином происходит через солевые мостики с остатками Lys и His в субъединицах β-глобина тетрамера гемоглобина. И наоборот, когда 2,3-BPG недоступен или не связан в центральной полости, Hb может легче связывать кислород (образуя HbO ₂ ). Таким образом, как и повышенная концентрация ионов водорода (H ⁺ ), повышенная концентрация 2,3-BPG способствует превращению R-формы Hb в T-форму Hb и снижает количество кислорода, связанного Hb при любой концентрации кислорода.Когда давление кислорода достаточно высокое, например, в альвеолах легких, связывание моля O ₂ вызывает переход T-to-R, который вызывает схлопывание связывающего кармана 2,3-BPG и 2 , 3-BPG удаляется, позволяя остальным мономерам глобинового белка связывать O ₂ .

Известно, что молекулы гемоглобина, различающиеся по составу субъединиц, обладают разными свойствами связывания 2,3-BPG с соответственно разными аллостерическими ответами на 2,3-BPG.Например, HbF (эмбриональная форма гемоглобина) состоит из двух α-белков и двух γ-белков. Хотя белки γ-глобина и β-глобина на 72% идентичны на аминокислотном уровне, существует одно существенное аминокислотное различие в связывающем кармане 2,3-BPG. В белке -глобине His 143 заменен на Ser в сайте связывания 2,3-BPG. Эффект этой аминокислотной замены заключается в потере двух положительных зарядов (по одному от каждой γ-субъединицы относительно β-субъединиц). В результате 2,3-BPG гораздо меньше связывается с HbF, чем с HbA (взрослой формой гемоглобина).Следствием этого является то, что HbF у плода связывает кислород с большей аффинностью, чем HbA матери, тем самым обеспечивая плоду преимущественный доступ к кислороду, переносимому кровеносной системой матери.

Гены гемоглобина

Белки α- и β-глобина, содержащиеся в функциональных тетрамерах гемоглобина, происходят из кластеров генов. Гены α-глобина находятся на хромосоме 16, а гены β-глобина находятся на хромосоме 11. Оба кластера генов содержат не только основные гены взрослого человека, α и β, но и другие экспрессируемые последовательности, которые используются на разных стадиях развития.Ориентация генов в обоих кластерах находится в одном направлении от 5 ‘к 3’ с наиболее ранними экспрессируемыми генами на 5 ‘конце обоих кластеров. Помимо функциональных генов, оба кластера содержат нефункциональные псевдогены.

Хромосомная структура кластеров генов α- и β-глобина на хромосомах 16 и 11 соответственно. Ориентация генов с 5 ‘на 3′ на каждой хромосоме также отражает время развития их экспрессии с наиболее ранними 5’-генами.Гены ζ (дзета) и ε (эпсилон) являются эмбриональными генами в каждом кластере. Гены с обозначением Ψ (psi) представляют собой псевдогены.

Синтез гемоглобина начинается в первые несколько недель эмбрионального развития в желточном мешке. Главный гемоглобин на этой стадии развития представляет собой тетрамер, состоящий из двух дзета (ζ) цепей, кодируемых в α-кластере, и двух эпсилон (ε) цепей из β-кластера. К 6-8 неделям беременности экспрессия этой версии гемоглобина резко снижается, что совпадает с изменением синтеза гемоглобина из желточного мешка в печень.Экспрессия из кластера α состоит из идентичных белков из генов α1 и α2. Экспрессия этих генов в α-кластере сохраняется на протяжении всей жизни.

Внутри кластера β-глобина существует дополнительный набор генов, гены β-глобина плода, идентифицированные как гены гамма (γ). Два гена плода, называемые Gγ и Aγ, происхождение которых связано с единственной аминокислотной разницей между двумя генами плода: глицин в Gγ и аланин в Aγ в положении 136. Эти гены γ плода экспрессируются при выключении эмбриональных генов. .

Незадолго до рождения происходит плавный переход от экспрессии гена -глобина плода к экспрессии гена -глобина у взрослых. Переход от фетального γ- к взрослому β-глобину не совпадает напрямую с переключением с синтеза в печени на синтез костного мозга, поскольку при рождении можно показать, что синтез как γ, так и β происходит в костном мозге.

Паттерны развития экспрессии генов α- и β-глобина.

Учитывая характер активности гена глобина на протяжении внутриутробного развития и у взрослого, состав тетрамеров гемоглобина, конечно, различен.Гемоглобин плода идентифицируется как HbF и включает как α ₂ Gγ ₂ , так и α ₂ Aγ ₂ . Гемоглобин плода имеет немного более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин взрослого человека. Это позволяет плоду более эффективно извлекать кислород из материнского кровообращения. У взрослых основной гемоглобин идентифицируется как HbA (чаще HbA ₁ ) и представляет собой тетрамер из двух α и двух β цепей, как указано ранее. Минорный взрослый гемоглобин, обозначенный как HbA ₂ , представляет собой тетрамер из двух α-цепей и двух δ-цепей.Ген δ экспрессируется по времени, аналогичному гену β, но поскольку промотор приобрел ряд мутаций, его эффективность транскрипции снижается. Общий состав гемоглобина у здорового взрослого человека составляет приблизительно 97,5% HbA ₁ , 2% HbA ₂ и 0,5% HbF.

Формы гемоглобина, регулируемые развитием. Из-за паттерна развития экспрессии гена глобина различные тетрамерные формы гемоглобина присутствуют в разное время в течение эмбриональной, эмбриональной и взрослой жизни.Преобладающие эмбриональные тетрамеры называются Hb Gower I и Hb Gower II. Тетрамеры плода идентифицированы как Hb Portland и HbF, причем HbF является наиболее распространенной формой в развитии плода. У взрослых тетрамерный гемоглобин обозначается как HbA. HbA ₁ является наиболее распространенной формой с незначительным количеством HbA ₂ , образованным из белков α- и δ-глобина. У взрослых почти всегда присутствует небольшое количество HbF, которое может составлять до 0,5% от общего гемоглобина.

Гемоглобинопатии

Большое количество мутаций было описано в генах глобина, включая кластер α-глобина и кластер β-глобина. Эти мутации можно разделить на два различных типа: те, которые вызывают качественных аномалий (например, серповидноклеточную анемию), и те, которые вызывают количественных аномалий (талассемии). Взятые вместе, эти нарушения обозначаются как гемоглобинопатий . Третья группа нарушений гемоглобина включает те заболевания, при которых сохраняется экспрессия гемоглобина плода.Эти последние болезни в совокупности известны как наследственная персистенция гемоглобина плода (HPFH).

Гемоглобин S

Из мутаций, ведущих к качественным изменениям гемоглобина, наиболее распространенной является миссенс-мутация в гене β-глобина, вызывающая серповидно-клеточную анемию. Мутация, вызывающая серповидно-клеточную анемию, представляет собой замену одного нуклеотида (от A до T) в кодоне аминокислоты 6. Это изменение превращает кодон Glu (GAG) в кодон Val (GTG). Форма гемоглобина у людей с серповидно-клеточной анемией обозначается как HbS.Наследование серповидно-клеточной анемии является аутосомно-рецессивным, однако у некоторых людей при определенных условиях (например, инфекциях и лекарственной терапии) патология может наблюдаться в гетерозиготном состоянии (например, HbA / HbS).

Основная проблема серповидноклеточной анемии состоит в том, что замена Val на Glu приводит к образованию тетрамеров гемоглобина, которые собираются в массивы при дезоксигенации в тканях. Эта агрегация приводит к деформации красных кровяных телец, делая их относительно негибкими и неспособными проходить через капиллярные русла.Повторяющиеся циклы оксигенации и деоксигенации приводят к необратимому серповидному поражению. Конечным результатом является закупорка мелких капилляров. Поскольку снижение кровотока особенно влияет на кости, возникают частые и сильные боли в костях. Это типичный симптом во время серповидно-клеточного «кризиса». Длительное периодическое закупоривание капиллярного русла приводит к повреждению внутренних органов, в частности, почек, сердца и легких. Непрерывное разрушение серповидных эритроцитов приводит к хронической анемии и эпизодам гипербилирубинемии.

Гемоглобин C

Дополнительная относительно распространенная мутация в кодоне 6 — это преобразование в кодон Lys (AAG), которое приводит к образованию HbC. Как и серповидноклеточная анемия, болезнь HbC наследуется как аутосомно-рецессивное заболевание. Люди с гомозиготным HbC / HbC проявляют относительно доброкачественное заболевание, состоящее из легкой гемолитической анемии, легкой спленомегалии и мазков крови, которые показывают присутствие кодоцитов (клеток-мишеней). Гомозиготные по HbC люди могут иметь очень легкую форму серповидноклеточной анемии.Однако у сложных гетерозигот, экспрессирующих аллель HbS и HbC (болезнь SC), существует гораздо более значимая патология.

Гемоглобин E

Гемоглобин E — это форма гемоглобина, возникающая в результате мутации аминокислоты 26 в гене β-глобина. Эта мутация изменяет нормальный остаток Glu (GAG) на Lys (AAG). В дополнение к изменению аминокислотной последовательности, приводящему к качественной гемоглобинопатии, мутация HbE приводит к генерации криптического сайта сплайсинга в кодонах 25–27, что приводит к тому, что 40% мРНК β-глобина короче нормальной на 16 нуклеотидов. Эта укороченная мРНК β-глобина не дает детектируемого белка β-глобина, типичного для количественных β-талассемий.

Форма гемоглобина HbE довольно часто встречается у лиц юго-восточного азиатского происхождения. Болезнь гемоглобина Е наследуется как аутосомно-рецессивное заболевание, при котором гомозиготные люди (HbE / HbE) испытывают легкую форму β-талассемии в послеродовой период. Гетерозиготы (HbA / HbE) не проявляют никаких симптомов. Гомозиготы по аллелю HbE не проявляют симптомов при рождении из-за наличия нормального гемоглобина плода (HbF).

Симптомы начнут появляться после прекращения экспрессии гена γ-глобина и активации гена β-глобина взрослого человека. Типичными симптомами являются легкая гемолитическая анемия и легкая спленомегалия. Серьезная патология присутствует у лиц, которые являются сложными гетерозиготами, несущими один аллель HbE и один аллель β-талассемии (HbE / β-thal). У этих людей наблюдается задержка роста, гепатоспленомегалия, гипербилирубинемия (проявляющаяся в виде желтухи), костные аномалии и сердечно-сосудистые проблемы.

Гемоглобин M

Гемоглобин M (HbM) относится к группе аутосомно-доминантных метгемоглобинемий, которые вызваны гетерозиготными мутациями в генах α- или β-глобина. Эти мутации приводят к образованию так называемого М-гемоглобина (HbM), который представляет собой форму гемоглобина, которая стабилизирует гемовое железо в состоянии трехвалентного железа (Fe ³⁺ ) и которое не поддается восстановлению. Обозначение HbM также может относиться к форме гемоглобина, которая проявляет необычную чувствительность к окислителям.

Было охарактеризовано по крайней мере пять различных форм гемоглобина М. Четыре из них, HbM (Бостон), HbM (Гайд-Парк), HbM (Иватэ) и HbM (Саскатун), обусловлены мутациями, которые изменяют критические остатки His на Tyr в гемосвязывающем кармане α-глобина или β- глобиновые белки. Пятая форма HbM (Milwaukee-1) является результатом замены Glu на Val в положении четырех аминокислотных остатков от дистального His гема-связывающего кармана. Все эти мутации стабилизируют гемовое железо в трехвалентном (окисленном) состоянии.

Основной патологией у пациентов с мутациями HbM является цианоз, но в остальном они протекают бессимптомно. Если мутация HbM присутствует в гене α-глобина, цианоз проявляется при рождении. Если мутация HbM находится в гене β-глобина, то цианоз появляется позже или усиливается при увеличении продукции β-субъединицы. Новорожденные, у которых есть мутации в гене γ-глобина, будут демонстрировать цианоз при рождении, но он исчезнет, ​​когда произойдет полное переключение экспрессии гена γ-глобина на β-глобин.

Электрофорез гемоглобина

Электрофорез белков гемоглобина от людей с подозрением на серповидно-клеточную анемию (или несколько других типов нарушений гемоглобина) является эффективным диагностическим инструментом, поскольку варианты гемоглобинов имеют разные заряды и, следовательно, по-разному перемещаются при гель-электрофорезе. Пример этого метода показан на рисунке ниже.

Образец электрофореза гемоглобина у нескольких разных людей. Дорожки 1 и 5 представляют собой стандарты гемоглобина.Дорожка 2 — нормальный взрослый. Дорожка 3 — нормальный новорожденный. Дорожка 4 представляет собой гомозиготную особь по HbS. Дорожки 6 и 8 представляют собой гетерозиготные HbA / HbS индивидуумы. Дорожка 7 представляет собой индивидуум, гетерозиготный по соединению HbS / HbC.

Еще один эффективный инструмент для определения генотипа лиц с подозрением на серповидноклеточную анемию, а также для пренатальной диагностики — это картирование RFLP или использование ПЦР. Пример использования этих инструментов можно увидеть на странице «Молекулярные инструменты медицины».

В дополнение к миссенс-мутациям, которые приводят к HbS, HbC, HbE и HbM, был идентифицирован ряд мутаций сдвига рамки считывания, ведущих к качественным отклонениям в гемоглобине.Вставка 2 нуклеотидов между кодонами 144 и 145 в гене β-глобина приводит к образованию гемоглобина Cranston . Вставка, которая находится рядом с С-концом белка β-глобина, приводит к тому, что нормальный стоп-кодон выходит за пределы рамки и синтез продолжается в 3′-нетранслируемую область до случайного стоп-кодона. В результате получается белок β-глобин из 157 аминокислот.

В варианте гемоглобина Constant Spring мутация в гене α-глобина превращает стоп-кодон (UAA) в кодон глутамина (Gln) (CAA), так что длина белка оказывается на 31 аминокислоту длиннее, чем обычно.Образующийся альфа-глобиновый белок в гемоглобине Constant Spring не только качественно изменен, но и потому, что он нестабилен, это также количественное отклонение.

Поскольку локус гена глобина содержит кластеры схожих генов, существует вероятность неравного кроссовера между сестринскими хроматидами во время профазы мейоза I. Генерация гемоглобина Gun Hill и гемоглобина Lepore является результатом неравного скрещивания. над событиями. Гемоглобин Gun Hill является результатом делеции 15 нуклеотидов, вызванной неравным кроссинговером между кодонами 91–94 одного гена β-глобина и кодонами 96–98 другого.Генерация гемоглобинов Lepore является результатом неравного кроссовера между генами δ-глобина и β-глобина. Получающийся в результате гибридный ген δβ называется Lepore, а гибридный ген βδ называется анти-Lepore. Как указывалось ранее, промотор гена δ-глобина неэффективен, поэтому последствия этого неравномерного кроссовера являются как качественными, так и количественными.

Талассемия

Талассемии — это количественные гемоглобинопатии, которые возникают в результате нарушений синтеза гемоглобина и влияют на кластеры генов как α-глобина, так и β-глобина.Недостаток синтеза β-глобина приводит к β-талассемии, а недостаток синтеза α-глобина приводит к α-талассемии. Термин талассемия происходит от греческого слова thalassa, означающего «море», и применялся к этим расстройствам из-за высокой частоты их возникновения у людей, живущих вокруг Средиземного моря.

У нормальных людей образуется равное количество белков α- и β-глобина, что позволяет им стехиометрически объединяться с образованием правильных тетрамеров гемоглобина.При α-талассемии образуется нормальное количество β-глобина, но не белков α-глобина. Белки β-глобина способны образовывать гомотетрамеры (β ₄ ), и эти тетрамеры называются гемоглобином H (HbH). Избыток HbH в эритроцитах приводит к образованию телец включения, обычно наблюдаемых у пациентов с α-талассемией. Кроме того, тетрамеры HbH обладают заметно сниженной кислородной емкостью. При β-талассемии, где β-глобины недостаточны, α-глобины находятся в избытке и образуют гомотетрамеры α-глобина.Гомотетрамеры альфа-глобина крайне нерастворимы, что приводит к преждевременному разрушению эритроцитов в костном мозге и селезенке.

При α-талассемии уровень продукции α-глобина может варьироваться от нулевого до почти нормального. Частично это связано с тем, что на хромосоме 16 есть два идентичных гена альфа-глобина. Таким образом, альфа-талассемия включает инактивацию от одного до всех четырех генов альфа-глобина. Если три из четырех генов альфа-глобина функционируют, люди полностью бессимптомны.Эта ситуация определяется как состояние «молчащего носителя» или иногда как α-талассемия 2. Генотипически эта ситуация обозначается как αα / α– (где прочерк указывает на нефункциональный ген) или α– / αα. Если два из четырех генов инактивированы, индивидов обозначают как признак α-талассемии или как α-талассемия 1. Генотипически эта ситуация обозначается как αα / — -. У лиц африканского происхождения с α-талассемией 1 заболевание обычно возникает в результате инактивации одного гена α-глобина на каждой хромосоме и обозначается α– / α–.Это означает, что эти люди гомозиготны по хромосоме α-талассемии 2. Фенотип α-талассемии 1 относительно доброкачественный. Средний объем эритроцитов (в клинических испытаниях обозначенный как MCV) снижается при α-талассемии 1, но у людей обычно нет симптомов.

Клиническая ситуация становится более тяжелой, если функционирует только один из четырех генов α-глобина. Из-за резкого снижения продукции цепи α-глобина в этой последней ситуации присутствует высокий уровень тетрамера β ₄ .Клинически это заболевание обозначается как гемоглобин H (HbH) . Больные имеют анемию от умеренной до выраженной, и их MCV довольно низкий, но болезнь не смертельна.

Наиболее тяжелая ситуация возникает, когда не образуются цепи α-глобина (генотипически обозначенные — — / — -). Это приводит к внутриутробной летальности или ранней неонатальной смерти. Преобладающий гемоглобин плода у больных людей представляет собой тетрамер γ-цепей и обозначается как гемоглобин Barts .Этот гемоглобин имеет очень высокое сродство к кислороду, что приводит к плохому выделению кислорода и, следовательно, к кислородному голоданию в тканях плода. Сердечная недостаточность возникает из-за того, что сердце пытается перекачивать больше насыщенной кислородом крови к тканям, страдающим кислородным голоданием, что приводит к заметному отеку. Последняя ситуация называется hydrops fetalis .

Было идентифицировано большое количество мутаций, ведущих к уменьшению или отсутствию продукции цепей β-глобина, что приводит к β-талассемии. В наиболее тяжелой ситуации мутации как материнского, так и отцовского генов β-глобина приводят к потере нормального количества белка β-глобина.Полное отсутствие HbA обозначается как β ⁰ -талассемия. Если та или иная мутация позволяет продуцировать небольшое количество функционального β-глобина, то нарушение обозначается как β ⁺ -талассемия.

И β ⁰ — и β ⁺ -талассемия обозначается как большая талассемия , также называемая анемия Кули в честь доктора Томаса Кули, который первым описал это заболевание. Больные страдают тяжелой анемией, начиная с первого года жизни, что приводит к необходимости переливания крови.Вследствие анемии костный мозг резко увеличивает свои усилия по производству крови. Кора кости истончается, что приводит к патологическому перелому и деформации костей лица и черепа. Кроме того, имеется выраженная гепатоспленомегалия, поскольку печень и селезенка выступают в качестве дополнительных участков кроветворения. Без вмешательства эти люди умрут в течение десятилетия жизни. Как указано, пациенту с большой β-талассемией требуются переливания крови, однако в долгосрочной перспективе эти переливания приводят к накоплению железа в органах, особенно в сердце, печени и поджелудочной железе.Отказ органа приводит к смерти в подростковом возрасте до 20 лет. Терапия хелатированием железа, по-видимому, улучшает прогноз для пациентов с большой β-талассемией, но для этого требуется постоянная инфузия хелатирующего агента.

Лица, гетерозиготные по β-талассемии, имеют так называемую малую талассемию . Больные люди несут в себе один нормальный ген β-глобина и другой ген, который несет мутацию, приводящую к уменьшению выработки β-глобина или его отсутствию. Лица, которые не производят какой-либо функциональный белок -глобин из одного гена, называются гетерозиготами β ⁰ .Если продукция β-глобина снижена в одном локусе, особей называют гетерозиготами β ⁺ . У лиц с малой талассемией симптомы обычно протекают бессимптомно.

Термин промежуточная талассемия используется для обозначения лиц со значительной анемией, у которых имеются симптомы, но в отличие от большой талассемии не требуется переливание крови. Этот синдром приводит к индивидуумам, у которых оба гена β-глобина экспрессируют пониженное количество белка или когда один ген не производит его, а другой дает умеренно пониженное количество.Человек, который является сложной гетерозиготой с α-талассемией и β ⁺ -талассемией, также будет проявляться как промежуточная талассемия.

Основной причиной α-талассемии является делеция, тогда как для β-талассемии мутации менее заметны. При β-талассемиях были охарактеризованы точечные мутации в промоторе, мутации в кодоне инициации трансляции, точечные мутации в сигнале полиаденилирования и множество мутаций, ведущих к аномалиям сплайсинга.

Наследственная устойчивость гемоглобина плода: HPFH

Есть люди, у которых время развития производства глобина изменено в результате мутации.Люди с наследственной персистентностью фетального гемоглобина (HPFH) продолжают вырабатывать фетальный гемоглобин (HbF) во взрослом возрасте. В то время как люди с γβ-талассемией имеют умеренно повышенные уровни HbF и умеренный, но определенный фенотип талассемии, состоящий из гипохромии и микроцитоза, HPFH обычно не связан с гипохромией и микроцитозом у гетерозигот. Поскольку синдром HPFH является доброкачественным, большинство людей даже не подозревают, что они являются носителями аномального гемоглобина. Многие индивидуумы HPFH несут делеции в кодирующих областях гена δ-глобина и / или β-глобина в кластере генов β-глобина.Кроме того, некоторые индивидуумы HPFH обладают мутациями в промоторной области генов γ-глобина плода. У лиц, гомозиготных по мутациям HPFH, отсутствуют все формы HbA ₁ и HbA ₂ взрослого гемоглобина.

Шесть различных делеций были идентифицированы в кластере генов β-глобина, которые связаны с фенотипом HPFH. Делеции HPFH-1 и HPFH-2 представляют собой большие делеции в генах δ- и β-глобина. Делеции HPFH-1 и HPFH-2 имеют почти одинаковый размер и охватывают приблизительно 105 т.п.н. ДНК.Делеции HPFH-3 и HPFH-4 менее обширны. Эти две делеции охватывают приблизительно 50 т.п.н. и 40 т.п.н., разделенные примерно 2 т.п.н., и они расположены примерно на 30 т.п.н. ниже положения гена β-глобина. Делеция HPFH-5 представляет собой относительно короткую делецию, которая простирается от точки примерно 3 т.п.н. 5 ‘гена δ-глобина до точки 3’ гена β-глобина 700 п.н. Делеция HPFH-5 проксимальна (3 ‘) по отношению к положению 3′ энхансера гена β-глобина. Делеция HPFH-6 составляет приблизительно 101 т.п.н., но больше в 5’-направлении и связана с делецией гена Aγ-глобина плода.

Ряд различных точечных мутаций в промоторных областях генов гамма-глобина плода был идентифицирован у индивидуумов HPFH. Большинство этих промоторных мутаций затрагивают ген Aγ-глобина. В любом случае результатом является сверхэкспрессия генов гамма-глобина плода. Было обнаружено, что эти точечные мутации сгруппированы в трех различных областях 5′-фланкирующей ДНК затронутых генов γ-глобина. В одной из этих областей было охарактеризовано пять различных мутаций, все в области на 200 п.н. выше сайта начала транскрипции генов γ-глобина.Четыре из этих мутаций находятся в промоторной области гена Aγ-глобина и одна — в области промотора гена Gγ-глобина. Все эти мутации находятся в GC-богатых областях этих двух генов, которые, как известно, связывают фактор транскрипции Sp1.

В дополнение к связыванию Sp1, эта область генов γ-глобина также связывает другой комплекс регуляции транскрипции, который является специфичным для эритроидных клеток. Область мутации второй области промотора расположена в положении -175. Точечная мутация, изменяющая T на C, обнаруживается в этом месте в любом из генов γ-глобина.Эта область обоих генов содержит сайты связывания для факторов транскрипции OCT-1 и GATA-1. Точечная мутация в положении -175 затрагивает один нуклеотид, который присутствует в частично перекрывающихся сайтах связывания для обоих этих факторов транскрипции. Третья область, затронутая точечной мутацией, находится в области CCAAT-бокса гена Aγ-глобина. Другая мутация в гене Aγ-глобина, приводящая к подобному фенотипу, включает делецию 13 пар оснований ДНК с положения -102 до -114, которая охватывает бокс-элемент CCAAT.Также была идентифицирована третья мутация, которая включает CCAAT-бокс гена Gγ-глобина.

преимуществ Longan Honey? Это мощный антимикробный мед. Откройте для себя преимущества меда

.

• Сорта меда
• Манука мед
  • Манука Мед
  • Я хочу купить манука мед. Что такое UMF 16+, MGO 400+, Active?
  • Расшифровка меда манука: UMF15 +, MGO400, 24+ Bio Active, KFactor16, TA.И МНОГО МОШЕННИЧЕСТВА.
  • Мед хорош при язве? Убивает ли манука-мед Helicobacter pylori?
  • Могут ли диабетики есть МЕД МАНУКА?
  • Не ешьте мед манука при СРК!
  • Можно ли есть Манука Мед?
  • А как насчет сильных антибактериальных свойств манука-меда? Что делает его таким особенным?
  • 2017 год приносит плохие новости для любителей меда манука!
  • Какой самый лучший мед манука? От какой марки?
  • Что такое UMF и как читать этикетку меда манука
  • Новозеландский мед манука ЛУЧШЕ, чем австралийский мед манука?
  • Может ли мед манука лечить инфекцию носовых пазух? Есть ли другие естественные альтернативы?
  • Мед Манука — ЛУЧШЕЕ для лечения ран, ожогов, кожных инфекций.
  • Является ли мед манука естественным средством от MRSA? Это лучшее?
  • Что убивает золотистый стафилококк? Убивает ли манука мед MRSA?
  • Праздник манука меда. MGO700 лучше, чем MGO300? Мед манука токсичен?
  • Новый спор на рынке меда манука: токсичен он или нет?
  • Поддельный мед манука? Вот настоящие маркеры настоящего новозеландского меда манука!
  • Как проверяется мед манука? Можем ли мы доверять этим тестам?
• Пчелиная пыльца
  • Пыльца
  • Состав пчелиной пыльцы
  • Как принимать пыльцу пчел
  • Пчелиная пыльца ивы — корм, улучшающий кровообращение и очень питательный!
  • Какие добавки принимать при увеличенной простате? Или простатит?
  • Вот еще одно натуральное средство от аллергии на пыльцу.Начни принимать осенью!
  • Пчелиная пыльца лотоса
  • Пыльца сладкого каштана и ежевики
  • Может ли пчелиная пыльца повысить спортивные результаты?
  • Ваш дедушка мало ест? Попробуйте натуральную добавку, рекомендованную для пожилых людей: пчелиную пыльцу.
• Прополис
  • Прополис
  • Состав прополиса
  • Как приготовить настойку прополиса
  • Формы пчелиного прополиса: мазь, пилюли, эссенция, спрей, сироп, зубная паста и?
  • Прополис: натуральное средство для ухода за полостью рта
  • Как принимать настойку прополиса? Вот немного народной медицины.
  • Польза для здоровья бразильского зеленого прополиса
  • Прополис антибактериален? Может ли он убивать бактерии, вирусы, грибки или паразитов?
  • Прополис может предотвращать и лечить лейкемию и рак
  • Прополис защищает почки и снижает протеинурию
  • Прополис — это натуральная добавка для лечения астмы.
  • Прополис предотвращает и лечит отравление алюминием. Помните об этом и минимизируйте воздействие.
  • Как вылечить вагинит естественным путем.Вы пробовали прополис?
  • Прополис — одно из лучших средств для омоложения кожи
  • Прополис лечит оториноларингологические и респираторные заболевания
  • Прополис защищает печень, обладает противорадиационным действием, повышает иммунитет и обладает противовоспалительным действием.
• перга
  • Перга
  • В чем разница между пергой, пчелиным хлебом и пчелиной пыльцой?
  • Какая польза для здоровья от пчелиного хлеба?
• Venom
  • Веном
  • Иммунотерапия ядом или Как навсегда избавиться от аллергии на укус пчелы!
  • Пчелиный яд для терапии: общие сведения
  • Пчелиный яд для терапии: гомеопатические средства
  • Пчелиный яд для лечения рассеянного склероза
  • Пчелиный яд для лечения артритов.Что такое апипунктура?
  • Пчелиный яд для лечения болезни Альцгеймера
  • Пчелиный яд — возможное естественное средство лечения болезни Паркинсона
  • Как вылечить рак груди естественным путем
  • Пчелиный яд — потенциальное естественное средство от ВИЧ
• маточное молочко
  • Маточное молочко
  • Чем полезно маточное молочко и как его принимать.
  • Польза для здоровья маточного молочка
  • Какие добавки снижают уровень холестерина и нормализуют артериальное давление? Вы пробовали маточное молочко?
  • Маточное молочко — эффективное натуральное средство от диабета 2 типа
  • Маточное молочко и фертильность
  • Маточное молочко для спортсменов и бодибилдеров
  • Может ли маточное молочко быть эффективным натуральным средством от волчанки?
  • Противопоказания и побочные эффекты маточного молочка
• Апиларнил
  • Пчелиный выводок — Апиларнил
• Мид
  • Что такое медовуха?
  • Виды медовухи
  • Как приготовить медовуху дома!
  • Хотите рецепт домашнего меда?
  • Эта выпивка, которой 9000 лет, снова на вершине.Давай теперь все медовуху!
  • Где купить медовуху?
  • Медовый уксус — что такое медовый уксус и для чего он полезен?
• Мед медицинского качества
  • Activon — мед медицинского назначения для ран обзор
  • Ревамил мед медицинского сорта. Сравнение с медом манука.
  • Повязки Medihoney — лучшие продукты для ухода за ранами
  • Обзор повязки Medihoney для ран
  • Surgihoney
  • LifeMel Мед
  • Гамма-облученный мед безопаснее сырого меда и обладает такими же антибактериальными свойствами!

• Дом
  • Архив
• Обо мне
  • Связаться
• О меде
  • Что такое мед?
  • Медовая композиция
    • Сахар
    • Минералы и микроэлементы
    • Витамины
    • Белки
    • Полифенолы
    • Ферменты
    • Летучие соединения
    • Антиоксиданты
    • Противомикробные препараты
  • Как делают мед?
  • Что такое натуральный мед?
  • Органический мед или обычный мед
  • Почему нельзя давать мед младенцам?
  • Мед искусственный
  • Нагревание меда убивает ферменты.Но токсичен ли вареный мед?
  • Наш сырой мед может нас отравить!
  • Когда у детей можно есть мед?
  • Кристаллизация меда
  • Как проверить настоящий мед
  • Токсичный мед
  • Что такое поддельный мед?
  • Что такое обработанный мед?
  • В чем разница между чистым медом и сырым медом?
  • История меда
• Терапия с
  • Продукты улья
    • Мед
    • Прополис
    • Пчелиная пыльца
    • Пчелиный хлеб
    • Маточное молочко
    • Колпачки
  • Пчелиный яд
  • Пчелиный выводок — Апиларнил
  • Мертвые пчелы
  • Сон над ульями
  • Аэрозоли из улья
  • Гомеопатические средства от пчел
• Удивительная пчела
  • Медоносная КОРОЛЕВА
  • Части тела медоносной пчелы.Пчела рабочая.
  • Что такое дрон-пчела?
  • Работа пчелы. Какова жизнь пчелы?
  • Невероятные вещи о медоносных пчелах!
  • Кусают ли пчелы? Да! И ужалить тоже. Медоносные пчелы агрессивны? Нет. Почти… ..
  • Может ли медоносная пчела видеть, обонять, пробовать, осязать, говорить?
  • Алгоритм медоносной пчелы — еще одна помощь от медоносных пчел
  • Общаются ли медоносные пчелы?
  • Японские пчелы против гигантского шершня
  • Как вылечить укус пчелы
  • Насколько велика опасность пчел-убийц? Они захватят всю планету?
  • Что такое олиголектические пчелы?
• CCD
  • Эйнштейн сказал: «Если пчелы исчезнут…» — Дай мне передохнуть, Эйнштейн!
  • Что вызывает CCD? Убивают ли пестициды пчел? Или радиации? Патогены? Инопланетяне?
  • Отправляйтесь на вечеринку в честь Хэллоуина в костюме пчелиной семьи! Молитесь за их безопасность и получайте много удовольствия!
  • Неоникотиноиды — яд для пчел и наш мед!
  • Спасите пчел и посадите медоносные цветы, они же медоносы!
• воск
  • Медовые накладки — лучшая полезная жевательная резинка! Когда-либо!
• Covid-19

гемоглобина | Определение, структура и функции

Гемоглобин , также обозначается как гемоглобин , железосодержащий белок в крови многих животных — в красных кровяных тельцах (эритроцитах) позвоночных, который переносит кислород в ткани.Гемоглобин образует с кислородом нестабильную обратимую связь. В насыщенном кислородом состоянии он называется оксигемоглобином и имеет ярко-красный цвет; в уменьшенном состоянии — пурпурно-синий.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ). Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Encyclopædia Britannica, Inc.

Британская викторина

Тест на изучение человеческого тела

В этом тесте проверяется, что вы знаете о частях человеческого тела и о том, как они работают, а что нет. Чтобы получить высокий балл, вам нужно хорошо владеть медицинской терминологией.

Гемоглобин развивается в клетках костного мозга, которые становятся эритроцитами.Когда эритроциты умирают, гемоглобин распадается: железо восстанавливается, транспортируется в костный мозг с помощью белков, называемых трансферринами, и снова используется для производства новых красных кровяных телец; оставшаяся часть гемоглобина составляет основу билирубина, химического вещества, которое выделяется с желчью и придает фекалиям характерный желто-коричневый цвет.

Узнайте о функции переноса кислорода и молекулярной структуре белка гемоглобина

Гемоглобин является примером глобулярного белка.Узнайте, как белки гемоглобина в крови переносят кислород из легких в ткани по всему телу.

Encyclopædia Britannica, Inc. Посмотреть все видео к этой статье

Каждая молекула гемоглобина состоит из четырех гемовых групп, окружающих глобиновую группу, образующих тетраэдрическую структуру. Гем, составляющий всего 4 процента от веса молекулы, состоит из кольцевого органического соединения, известного как порфирин, к которому присоединен атом железа. Это атом железа, который связывает кислород, когда кровь движется между легкими и тканями.В каждой молекуле гемоглобина четыре атома железа, которые соответственно могут связывать четыре атома кислорода. Глобин состоит из двух связанных пар полипептидных цепей.

Гемоглобин S — это вариантная форма гемоглобина, которая присутствует у людей с серповидно-клеточной анемией, тяжелой наследственной формой анемии, при которой клетки приобретают серповидную форму при недостатке кислорода. Аномальные серповидные клетки преждевременно умирают и могут застревать в мелких кровеносных сосудах, потенциально затрудняя микроциркуляцию и приводя к повреждению тканей.Черта серпа встречается в основном у лиц африканского происхождения, хотя болезнь также встречается у лиц ближневосточного, средиземноморского или индийского происхождения.

Сэкономьте 50% на подписке Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту. Подпишитесь сегодня

Разница между гемоглобином и миоглобином (со сравнительной таблицей)

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками — вот что отличает обе молекулы. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин — мономерным белком. Гемоглобин обнаруживается систематически по всему телу, а миоглобин обнаруживается только в тканях мышц.

Гемоглобин состоит из белков и простетической группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород, а также углекислый газ по всему телу.

Миоглобин работает только для клеток мышц , получая кислород из эритроцитов и доставляя его в митохондриальную органеллу мышечных клеток. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Содержание: гемоглобин против миоглобина

1. Сравнительная таблица
2. Определение
3. Ключевые отличия
4. Сходства
5. Заключение

Сравнительная таблица

Основа для сравнения	Гемоглобин	Миоглобин
Количество цепей	Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов — альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина).	Содержит одиночные полипептидные цепи.
Тип конструкции	Тетрамер.	Мономер.
Связывает	Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +.	Плотно и прочно связывается с O2.
Их наличие	Системно по всему телу.	В мышечных клетках.
Типы кривой	Сигмовидная кривая связывания.	Гиперболическая кривая.
Также известен как	Hb.	Мб.
Роль	Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород.	Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что помогает во время кислородного голодания.
Концентрация в крови	Высокое содержание эритроцитов.	Низкий.

Определение гемоглобина

Гемоглобин — это гемового белка. молекул, обнаруженных в красных кровяных тельцах, переносят кислород из легких в ткани тела и возвращают углекислый газ из ткани обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связыванию кислорода, и его концентрация выше в эритроцитах (красных кровяных тельцах). Таким образом, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка, что облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень гемоглобина, который может широко варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия — это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или красных кровяных телец, присутствующих в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит группу гема, которая представляет собой белок и содержит нековалентно . Разница заключается в том, что часть глобина имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

‘ Heme ’ — центральный утюг, соединенный с четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, а пиррольные кольца соединены метиленовыми мостиками.

Глобин — белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что соединены четыре молекулы белка, в которых могут присутствовать два альфа-глобулина, а две другие могут быть цепями бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулина, которые могут присутствовать зависит от типа гемоглобина.Эта глобулиновая цепь содержит «порфирин», соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица — 146 остатков. Это помогает в транспортировке кислорода по телу.

Важность гемоглобина

• Придает цвет крови.
• Гемоглобин действует как переносчик кислорода, а также углекислого газа.
• Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
• Они действуют как физиологически активные катаболиты.
• Помогает поддерживать pH.

Типы гемоглобина

• Гемоглобин A1 (Hb-A1).
• Гемоглобин A2 (Hb-A2).
• Гемоглобин A3 (Hb-A3).
• Эмбриональный гемоглобин.
• Гликозилированный гемоглобин.
• Гемоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин — это разновидность гемовых белков, служащих местом внутриклеточного хранения кислорода.При недостатке кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином , высвобождается из связанной формы и в дальнейшем используется для других метаболических целей.

Поскольку миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, проявляющиеся на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок, имеющий молекулярную массу 16,700 , что составляет одну четвертую от веса гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из неспиральных областей , от A до H, которые представляют собой правые альфа-спирали, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем , который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепь аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи свидетельствуют о его стабилизации.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в клетках мышц, что помогает во время работы мышц, обеспечивая энергию. Кислород более прочно связывается с миоглобином, поскольку венозная кровь соединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при нехватке кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

• Миоглобин имеет сильное сродство к связыванию кислорода, что позволяет ему эффективно накапливать его в мышцах.
• Помогает организму при кислородном голодании, особенно в анаэробной ситуации.
• Перенести кислород к мышечным клеткам.
• Также помогает регулировать температуру тела.

Ключевые различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, основные различия приведены ниже.

1. Гемоглобин имеет четырех цепей двух разных типов — альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя оба имеют центральный ион как железо и лиганд связывания как кислород.
2. Гемоглобин связывает с O2, CO2, CO, NO, ДГПЖ и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
3. Он поставляет гемоглобина вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин снабжает кислородом мышц только .
4. Гемоглобин, также известный как Hb , присутствует в эритроцитах в большем количестве, чем миоглобин, также известный как Mb .
5. Гемоглобин транспортируется вместе с кровью ко всем частям тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислородом только мышцы, что полезно, когда кровь требует большого количества кислорода.

Сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярными белками.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Заключение

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Отклонения от нормы в составных частях могут привести к тяжелым заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по аффинности связывания с кислородом.Но их центральный ион металла такой же, как и те же молекулы, связывающие лиганд. Оба они важны для организма, без них невозможно представить жизнь

Симптомы, типы, причины, риски, лечение и ведение

Что такое анемия?

Анемия возникает, когда у вас недостаточно эритроцитов. Клетки путешествуют с железом и гемоглобином, который является белком, который помогает переносить кислород через кровоток к вашим органам по всему телу.Когда у кого-то развивается анемия, его называют «анемичным». Анемия может означать, что вы чувствуете себя более уставшим или холодным, чем обычно, или если ваша кожа кажется слишком бледной. Это происходит из-за того, что ваши органы не получают кислород, необходимый им для работы. Некоторые люди обнаруживают, что у них мало железа, когда они идут сдавать кровь.

Существуют ли разные виды анемии?

Существует несколько различных типов анемии, но каждый из них вызывает снижение количества эритроцитов в кровотоке.Уровни эритроцитов низкие по одной из следующих причин:

• Ваше тело не может вырабатывать достаточно гемоглобина (низкий гемоглобин).
• Ваше тело вырабатывает гемоглобин, но гемоглобин работает неправильно.
• Ваше тело не вырабатывает достаточно красных кровяных телец.
• Ваше тело слишком быстро расщепляет эритроциты.

Некоторые типы анемии, о которых вы, возможно, слышали, включают железодефицитную анемию и серповидно-клеточную анемию.

Насколько распространена анемия?

Анемия поражает более двух миллиардов человек во всем мире, что составляет более 30% всего населения.Это особенно распространено в странах с ограниченными ресурсами, но также затрагивает многих людей в промышленно развитом мире. В США анемия является наиболее распространенным заболеванием крови. Приблизительно три миллиона американцев страдают этим расстройством.

У кого, скорее всего, разовьется анемия?

Любой может развить анемию, хотя следующие группы имеют более высокий риск:

• Женщины: Кровопотеря во время месячных и при родах может привести к анемии. Это особенно верно, если у вас тяжелые месячные или такое состояние, как миома.
• Дети в возрасте от 1 до 2 лет: Организму требуется больше железа во время скачков роста.
• Младенцы: Младенцы могут получать меньше железа, когда их отлучают от грудного молока или смеси до твердой пищи. Железо из твердой пищи не так легко усваивается организмом.
• Люди старше 65 лет: Люди старше 65 с большей вероятностью будут придерживаться диеты с низким содержанием железа и некоторых хронических заболеваний.
• Люди, принимающие препараты для разжижения крови: Эти препараты включают в себя такие препараты, как аспирин, клопидогрель (Плавикс®), варфарин (Кумадин®), препараты гепарина, апиксабан (Эликвис®), бетриксабан (BevyxXa®), дабигатран (Прадакса®), эдоксабан ( Савайса®) и ривароксабан (Ксарелто®).

Каковы признаки и симптомы анемии?

При всех типах анемии возникает несколько признаков и симптомов, например, усталость, одышка и чувство холода. Другие включают:

• Головокружение или слабость.
• Головная боль.
• Болезненный язык.
• Бледная кожа, сухая кожа или кожа, на которой легко появляются синяки.
• Непреднамеренное движение в голени (синдром беспокойных ног).
• Учащенное сердцебиение.

Как анемия влияет на организм?

Анемия может иметь и другие последствия для вашего тела, помимо чувства усталости или холода.Другие признаки того, что вам может не хватать железа, включают ломкость ногтей или ногти в форме ложки и возможное выпадение волос. Вы можете обнаружить, что ваше чувство вкуса изменилось, или вы можете почувствовать звон в ушах.

Различные типы анемии могут привести к другим серьезным проблемам. У людей с серповидноклеточной анемией часто возникают сердечные и легочные осложнения.

Если у вас анемия, которую не лечить, это может привести к аритмии (нерегулярному сердцебиению), увеличению сердца или сердечной недостаточности.Вы также подвержены большему риску заражения и депрессии.

Возможно, вы слышали, что дефицит железа связан с жеванием льда, что действительно случается. Жевание льда является признаком пика, состояния, при котором есть вещи, которые на самом деле не являются едой, такие как мел или грязь. Так что пика также является признаком дефицита железа. Часто наблюдается у детей с анемией.

Как еще анемия влияет на детей?

Детям важно, чтобы в их рационе было достаточно железа и других питательных веществ, чтобы предотвратить анемию и связанные с ней проблемы с недостатком внимания, задержкой развития моторики и проблемами с обучением.У детей старшего возраста нужно уделять больше внимания признакам анемии во время скачков роста и менструальных циклов.

Как анемия влияет на пожилых людей?

У пожилых людей анемия может в еще большей степени вызывать спутанность сознания или депрессию. Слабость может затруднить ходьбу. Анемия может сократить продолжительность вашей жизни, если вы старше и не лечитесь.

Может ли анемия повлиять на мой вес?

Наличие достаточного количества железа также может быть фактором проблем с весом. Исследования показали, что люди с избыточным весом могут похудеть, если решат проблему низкого содержания железа в крови.Вы можете столкнуться с непреднамеренной потерей веса наряду с анемией, если у вас есть другие заболевания, например рак. Люди, перенесшие операцию по снижению веса, могут заболеть анемией из-за дефицита витаминов и минералов.

Как анемия влияет на беременность?

Дефицит железа во время беременности увеличивает вероятность осложнений, таких как преждевременные роды. Исследования показали, что дети, рожденные женщинами с низким уровнем железа, после рождения имеют более высокий риск низкой массы тела при рождении и проблем с собственным уровнем железа.

Если вы беременны, у вас больше шансов заболеть железодефицитной анемией. Ваш будущий ребенок получает от вас железо и другие питательные вещества. Многие беременные женщины принимают таблетки железа, чтобы предотвратить анемию. Чтобы убедиться, что у вас достаточно железа для вас и вашего ребенка, ешьте хорошо сбалансированную пищу, которая включает продукты, богатые железом, и продукты, содержащие витамины B12 и B9. Следуйте инструкциям врача по приему витаминов и добавлению железа в свой рацион.

Выяснить, что у вас анемия, — это только начало.Выявление причины анемии приведет вас к лучшему лечению.

Что вызывает анемию?

Самая частая причина анемии — низкий уровень железа в организме. Этот тип анемии называется железодефицитной анемией . Вашему организму требуется определенное количество железа для производства гемоглобина — вещества, которое перемещает кислород по всему телу. Однако железодефицитная анемия — это всего лишь один тип. Другие типы вызваны:

• Диеты, в которых не хватает витамина B12, или вы не можете использовать или усваивать витамин B12 (например, при злокачественной анемии).
• Диеты, в которых не хватает фолиевой кислоты, также называемой фолиевой кислотой, или ваше тело не может правильно использовать фолиевую кислоту (например, фолиевая анемия).
• Наследственные заболевания крови (например, серповидноклеточная анемия или талассемия).
• Состояния, при которых эритроциты разрушаются слишком быстро (например, гемолитическая анемия).
• Хронические состояния, из-за которых в вашем организме не хватает гормонов для образования красных кровяных телец. К ним относятся гипертиреоз, гипотиреоз, запущенная болезнь почек, волчанка и другие хронические заболевания.
• Кровопотеря, связанная с другими состояниями, такими как язвы, геморрой или гастрит.

Что вызывает железодефицитную анемию?

Заболеть железодефицитной анемией можно по телефону:

• Кровотечение, вызванное быстрой потерей большого количества крови (например, при серьезной аварии) или потерей небольшого количества крови в течение длительного периода времени. При кровопотере организм теряет больше железа, чем может восполнить с пищей. Это может произойти с женщинами с обильными менструациями или с людьми с воспалительными заболеваниями кишечника.
• Недостаточное количество железа в рационе.
• Вам нужно больше железа, чем раньше (например, во время беременности или болезни).

Некоторые типы железодефицитной анемии называются другими названиями, связанными с причиной, например, анемия хронического заболевания (также называемая анемией воспаления) или анемией с острой кровопотерей.

Другие виды анемии

Злокачественная анемия

Строго говоря, пагубная анемия возникает, когда человеку не хватает того, что называется внутренним фактором, который позволяет ему усваивать витамин B12.Без витамина B12 организм не может вырабатывать здоровые эритроциты. Другие типы анемии, связанные с недостатком витаминов группы B, такие как B9 (фолиевая кислота), также часто относятся к злокачественной анемии. Это название может относиться к другим состояниям, включая анемию, вызванную дефицитом фолиевой кислоты и анемию Аддисона, даже при отсутствии внутреннего дефицита фактора.

Гемолитическая анемия

Этот тип анемии может быть вызван наследственными или приобретенными заболеваниями, которые заставляют организм вырабатывать деформированные эритроциты, которые слишком быстро отмирают.(Приобретенная болезнь — это болезнь, которой у вас не было при рождении.) Если она не является генетической, гемолитическая анемия может быть вызвана вредными веществами или реакциями на определенные лекарства.

Серповидно-клеточная анемия

Эта генетическая форма анемии возникает из-за неправильной формы красных кровяных телец. Они имеют форму серпа, что означает, что они могут закупоривать кровеносные сосуды и вызывать повреждения. Гемоглобин работает неправильно. Этот тип анемии чаще всего, но не всегда, встречается у афроамериканцев.

Анемия Даймонда-Блэкфана

Это редкое заболевание крови, которое может передаваться по наследству или приобретаться. При этом типе анемии костный мозг не вырабатывает достаточно красных кровяных телец. Анемия Даймонда-Блэкфана диагностируется в течение первого года жизни почти у 90% людей, у которых она есть.

Апластическая анемия

Это тип анемии, вызванный повреждением костного мозга, который не может производить достаточное количество эритроцитов. Он также может быть врожденным или приобретенным.Другое название апластической анемии — аплазия костного мозга (недостаточность). Некоторые люди могут подумать об этом заболевании как о раке, но это не так.

Есть что-то, что некоторые называют миелодиспластической анемией. Однако миелодипластические синдромы (МДС) относятся к настоящему раку и являются результатом аномальных клеток в костном мозге.

Анемия Фанкони

Этот тип анемии также встречается редко и является генетическим. Это происходит потому, что костный мозг не вырабатывает достаточно красных кровяных телец.Есть физические признаки этого состояния, такие как аномальная структура костей и ненормальный цвет кожи. Около 50% людей с этим заболеванием диагностируются к тому времени, когда им исполняется 10 лет.

Средиземноморская анемия

Это состояние также известно как анемия Кули и фактически относится к большой бета-талассемии. Талассемия — это наследственное заболевание, при котором ваш организм не вырабатывает нужное количество гемоглобина. Помимо того, что эти клетки не вырабатываются в достаточном количестве, красные кровяные тельца не живут так долго, как у человека без этого заболевания.

Вегетарианская или веганская анемия

Этот термин относится к идее о том, что вегетарианцам или веганам сложно получать достаточно железа, потому что они не едят мясо, птицу или морепродукты. Однако тщательное планирование питания делает это утверждение ложным. Есть много способов получить достаточно железа с помощью растительной диеты.

Ваш лечащий врач может также использовать термины для обозначения анемии, которые относятся к размеру красных кровяных телец. Эти слова включают такие термины, как макроцитарная анемия (больше нормальных клеток) или микроцитарная анемия (меньше нормальных клеток).

Далее: Диагностика и тесты

Последний раз проверял медицинский работник Cleveland Clinic 06.04.2020.

Список литературы

• Национальный институт сердца, легких и крови. Что такое анемия? По состоянию на 7 апреля 2020 г.
• Общество пагубной анемии.Что такое пагубная анемия? Дата обращения 07.04.2020.
• Фонд Анемии Кули. Узнайте о талассемии. Дата обращения 07.04.2020.
• Хайдер Л. М., Швингшакл Л., Хоффманн Г., Экмекчиоглу С. Влияние вегетарианской диеты на статус железа у взрослых: систематический обзор и метаанализ. Crit Rev Food SciNutr. 2018; 58 (8): 1359-1374.
• Национальная организация редких заболеваний. Пагубная анемия. Дата обращения 07.04.2020.
• Салгадо В., Модотти С., Нонино С.Б., Сеневива Р. Анемия и дефицит железа до и после бариатрической хирургии.Surg Obes Relat Dis. 2014; 10 (1): 49-54. Дата обращения 07.04.2020.
• Всемирная организация здравоохранения. Недостаток питательных микроэлементов. Дата обращения 07.04.2020.
• Американское общество гематологов. Анемия. Дата обращения 07.04.2020.
• Национальная служба здравоохранения. Железодефицитная анемия. Дата обращения 07.04.2020.
• Центры по контролю и профилактике заболеваний. Анемия или дефицит железа. Дата обращения 07.04.2020.
• Zhao L, Zhang X, Shen Y, Fang X, Wang Y, Wang F. Ожирение и дефицит железа: количественный метаанализ.Obes Rev.2015; 16 (12): 1081-93. Дата обращения 07.04.2020.
• Aktas G, Alcelik A, Yalcin A, et al. Лечение железодефицитной анемии способствует снижению веса и улучшает метаболические параметры. Clin Ter. 2014; 165 (2): e87-9. Дата обращения 07.04.2020.
• Американская академия педиатрии. Анемия и ваш ребенок. Дата обращения 07.04.2020.
• ГСЗ информ. Осложнения железодефицитной анемии. Дата обращения 07.04.2020.
• Лалиберте, А.С., Брандабур, Дж., Балк, П., Джексон, А.С., Боград, А.Дж., Ай, Р.В., Фаривар, А., Луи, Б.Э. Критическая и часто игнорируемая роль хирургии в лечении анемии у пациентов с грыжей пищеводного отверстия диафрагмы.Am J Gastroenterol. 2019; 10 (114): S212.
• Socha DS, Desouza SI, Flagg A, Sekeres M, Rogers HJ. Тяжелая мегалобластная анемия: дефицит витаминов и другие причины. Cleve Clin J Med. 2020; 87 (3): 153-164. Дата обращения 07.04.2020.
• Руководство Merck, версия для потребителей. Анемия из-за сильного кровотечения. Дата обращения 07.04.2020.
• Grooteman KV, Van geenen E, Kievit W., Drenth J. Хроническая анемия из-за желудочно-кишечного кровотечения: когда гастроэнтерологи делают переливание крови ?. United European Gastroenterol J.2017; 5 (7): 967-973. Дата обращения 07.04.2020.
• Национальный фонд почек. Анемия и хроническая болезнь почек. Дата обращения 07.04.2020.
• Американский семейный врач. Оценка скрытого кровотечения. Дата обращения 07.04.2020.
• Американская академия семейных врачей. Анемия. Дата обращения 07.04.2020.
• Kundrapu S, Noguez J. Лабораторная оценка анемии. Adv Clin Chem. 2018; 83: 197-225. Дата обращения 07.04.2020.
• Szczepanek-parulska E, Hernik A, Ruchała M. Анемия при заболеваниях щитовидной железы.Pol Arch Intern Med. 2017; 127 (5): 352-360. Дата обращения 07.04.2020.

Получите полезную, полезную и актуальную информацию о здоровье и благополучии

е Новости

Клиника Кливленда — некоммерческий академический медицинский центр.Реклама на нашем сайте помогает поддерживать нашу миссию. Мы не поддерживаем продукты или услуги, не принадлежащие Cleveland Clinic. Политика

Гемоглобин и миоглобин

Гемоглобин и миоглобин лишь незначительно связаны между собой по первичной последовательности. Хотя большинство аминокислот в двух последовательностях различаются, аминокислотные изменения между двумя белками обычно консервативны.Что еще более поразительно, вторичные структуры миоглобина и субъединиц гемоглобина практически идентичны, как показано на рисунке. Оба белка в значительной степени альфа-спиральные, и спирали сходятся друг с другом сходным образом. Одна молекула O ₂ связана с каждой молекулой белка координационной ковалентной связью с атомом железа (Fe (II)) в гемовой группе . Гем представляет собой квадратную плоскую молекулу, содержащую четыре группы пиррола , атомы азота которых образуют координационные ковалентные связи с четырьмя из шести доступных положений железа.Одно положение используется для образования координированной ковалентной связи с боковой цепью одной гистидиновой аминокислоты белка, называемой проксимальным гистидином . Шестая и последняя орбиталь используется для кислорода. В нем нет неоксигенированных форм гемоглобина и миоглобина.

Когда молекулярный кислород встречается с изолированной молекулой гема, он быстро превращает Fe (II) в Fe (III). Окисленный гем очень плохо связывает кислород. Очевидно, если бы это случилось с Fe (II) группами гемоглобина и миоглобина, белки были бы менее полезны в качестве переносчиков кислорода.Окислению гемового железа препятствует наличие дистальной боковой цепи гистидина , которая препятствует образованию линейной связи Fe – O – O O ₂ . Связь между Fe и O ₂ изогнута, что означает, что эта связь не так сильна, как могла бы быть. Более слабое связывание кислорода означает более легкое выделение кислорода . Это важный принцип для понимания не только химии гема, но и регуляции сродства гемоглобина к кислороду.

Различия между гемоглобином и миоглобином наиболее важны на уровне четвертичной структуры.Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух каждого из двух типов тесно связанных субъединиц, альфа и бета. Миоглобин — это мономер (поэтому у него вообще нет четвертичной структуры). Миоглобин связывает кислород прочнее, чем гемоглобин. Эта разница в энергии связи отражает движение кислорода из кровотока к клеткам, от гемоглобина к миоглобину.

Каждая молекула миоглобина способна связывать один кислород, поскольку миоглобин содержит один гем на молекулу. Несмотря на то, что реакция миоглобина и кислорода происходит в растворе, удобно измерять концентрацию кислорода с точки зрения его парциального давления , количества газа в атмосфере, которое находится в равновесии с кислородом в растворе.

Кривая титрования миоглобина кислородом представляет собой гиперболу, как показано на рисунке в форме:

, где Y — доля оксигенированного миоглобина, p O ₂ — парциальное давление O ₂ , выраженное в торр (мм рт. Ст .; 760 торр = 1 атмосфера) и P ₀ — парциальное давление O ₂ , необходимое для связывания 50% молекул миоглобина. Вывод этого уравнения из константы равновесия для связывания здесь не воспроизводится, но его можно найти во многих стандартных учебниках химии и биохимии.В приведенном выше уравнении, если Y установлен на 0,5, P ₅₀ = p O ₂ .

Рисунок 2

В стандартных физиологических условиях связывание P ₅₀ для O ₂ с миоглобином составляет приблизительно 1 торр. Поскольку атмосфера состоит примерно на 21% кислорода, при давлении в 1 атмосферу p O ₂ = 0.21 × 760 = 159 торр миоглобина будет почти полностью насыщенным:

Поскольку p O ₂ в крови ниже атмосферного p O ₂ , Y изменяется от 0,91 (венозная кровь) до 0,97 (артериальная кровь).

Поскольку гемоглобин имеет четыре субъединицы, его связывание с кислородом может отражать множественные равновесия:

Константы равновесия для этих четырех событий связывания O ₂ зависят друг от друга и от условий раствора.Влияние связывания одного кислорода на связывание другого кислорода называется гомотропным эффектом . В целом, это кооперативное равновесное связывание делает кривую связывания сигмоидальной , а не гиперболической, как показано на рисунке. P ₅₀ гемоглобина в красных кровяных тельцах составляет около 26 торр при нормальных физиологических условиях. В альвеолах легких pO ₂ составляет около 100 торр, а в тканях — около 20 торр. Таким образом, вы можете ожидать, что гемоглобин будет загружен примерно на 80% в легких и чуть более чем на 40% загружен кислородом в тканевых капиллярах.Фактически, гемоглобин может быть более насыщенным в легких и менее насыщенным в капиллярах.

Рисунок 3

Сотрудничество — сложная тема; одна модель — это взаимное преобразование гемоглобина между двумя состояниями — Т (напряженной) и R (расслабленной) конформациями — молекулы. Состояние R имеет более высокое сродство к кислороду. В условиях, когда pO ₂ является высоким (например, в легких), состояние R является предпочтительным; в условиях, когда pO ₂ низкое (как при тренировке мышц), Т-состояние является предпочтительным.

Количественно кривая связывания сложного белка, такого как гемоглобин, описывается приближением:

, где n — количество взаимодействующих субъединиц. Уравнение можно преобразовать в логарифмическую форму:

График этого уравнения дает график Хилла (названный в честь британского физиолога, который первым его описал), как показано на рисунке. Графики холма логарифма [ Y / (1 — Y )] в сравнении с логарифмом (pO ₂ ) являются линейными, по крайней мере, на части диапазона, с наклоном n (иногда называемым коэффициентом Хилла), который — минимальное количество взаимодействующих субъединиц.